检验技师考点：IgG纯化

盐析法只能部分纯化抗体，更高纯度的抗体制剂可用层析法制备。IgM五聚体相对分子质量达9.7×10，比血清中任何其他蛋白都大，用分子筛层析很容易将其纯化。IgG在PH 8.0时带负电荷，能与DEAE纤维素上的阳离子结合，因此可用离子交换层析来纯化纯化最常用的方法为亲和层析。IgG与葡萄球菌A蛋白和链球菌G蛋白具合高度的亲和性，可用这两种蛋白质交联亲和层析柱将IgG纯化。大部分IgG与蛋白A结合PH为8—9，洗脱PH为2—4;而与蛋白G的'结合PH为5—7，洗脱PH为9—10.C蛋白更适合于IgG的纯化，不但反应条件为温和的弱酸性或弱碱性，并且与IgG的结合力高于A蛋白。G蛋自能与大部分动物种类的IgG结合，而A蛋白对小鼠IgG1、大鼠IgG2b、人IgG3、马和绵羊IgG结合力弱或不能结合G蛋白和A蛋白均不能与鸡IgG结合。

　　生理作用：

IgG的功能作用主要在机体免疫中起保护作用，大多数抗菌、抗病毒;应对麻疹、甲型肝炎等，能有效地预防相应的感染性疾病。

IgG是唯一可以通过胎盘的免疫球蛋白。来自母体的IgG在出生后数月对防御白喉、麻疹、脊髓灰质炎等感染起着重要作用，母体传递给胎儿的IgG于生后6个月几乎全部消失，而婴儿自身产生IgG从3个月时才逐渐增多，故6个月后易患感染。3-5岁是渐接近成人水平。

　　生理性变化：

胎儿出生前可从母体获得IgG，在孕前期22~28周间，胎儿血IgG浓度与母体血IgG浓度相等，出生后母体IgG逐渐减少，到第3、4月胎儿血IgG降至最低，随后胎儿逐渐开始合成IgG，血清IgG逐渐增加，到16岁前达到成人水平。